2014年3月12日，应生化所邀请，目前在美国NIH、原bat365官网毕业研究生周文昌博士来bat365官网就“运用计算机模拟研究药物转运蛋白AcrB的结构与功能”进行了学术报告，魏群教授主持了报告会。
　　周文昌博士2008年于bat365官网硕士毕业后公派出国，赴德国University of Konstanz进行博士研究工作，博士毕业后由于学术突出被国外的导师推荐到德国Max Planck Institute of Biophysics做博士后工作，目前在美国NIH National Heart, Lung and Blood Institute访问学者。
　　膜蛋白是生物体内非常重要的一类蛋白，周文昌自博士期间开始，一直从事于运用计算机模拟技术进行膜蛋白体系的功能结构研究，主要包括对ATP合成酶和药物转运蛋白AcrB的研究。F型的ATP合成酶从结构上通常分为F1和Fo两个部分， 周博士和他的导师致力于研究Fo部分c ring的离子传递是如何为ATP的合成提供能量的。通过自由能计算表明离子浓度差驱动的c ring转动只需要跨越4 kcal/mol的能垒，从而解释了为什么c ring的转动能如此有效。AcrB是细胞体内的一个非常重要的药物转运蛋白，也是细菌抗药性的一个重要原因。组成AcrB三个单体构象及其相互作用被认为是药物转运路径上的关键。周博士运用计算机模拟方法研究发现，AcrB跨膜区的结构会发生和secondary tranporter转运机理(alternating acess)类似的构象。这为细菌耐药研究提供了有利的科学数据。